ИЗМЕНЕНИЯ БЕЛКОВОГО СОСТАВА МЕМБРАНЫ Exiguobacterium sibiricum ПРИ ПОНИЖЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ: ПРОТЕОМНЫЙ АНАЛИЗ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Впервые проведен анализ белков мембранной фракции психротрофной бактерии Exiguobacterium sibiricum методом безметочной количественной хромато-масс-спектрометрии. При сравнении образцов из клеток, культивировавшихся при 10°С и при комнатной температуре, обнаружены существенные отличия в содержании многих белков, осуществляющих важнейшие физиологические процессы, включая ДНК- и РНК-связывающие белки, мембранные транспортеры, белки, обеспечивающие защиту от осмотического и окислительного стресса, и др. Результаты работы позволяют уточнить механизмы процессов, протекающих в мембранах клеток психротрофных бактерий при низких температурах, и дополняют существующие представления о стратегиях адаптации микроорганизмов, обитающих в многолетнемерзлых отложениях. Полученные данные также могут быть использованы для поиска потенциальных биокатализаторов, обладающих активностью при низких температурах.

Об авторах

Л. Е Петровская

ФГБУН ГНЦ "Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова" РАН; Московский физико-технический институт

Email: lpetr65@yahoo.com
Москва, Россия; Долгопрудный, Россия

Р. Х Зиганшин

ФГБУН ГНЦ "Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова" РАН

Москва, Россия

Е. А Крюкова

ФГБУН ГНЦ "Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова" РАН

Москва, Россия

Е. В Спирина

ФГБУН "Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения" РАН

Пущино, Россия

Е. М Ривкина

ФГБУН "Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения" РАН

Пущино, Россия

С. А Силецкий

Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, факультет биоинженерии и биоинформатики

Москва, Россия; Москва, Россия

Д. А Долгих

ФГБУН ГНЦ "Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова" РАН; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет

Москва, Россия; Москва, Россия

М. П Кирпичников

ФГБУН ГНЦ "Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова" РАН; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет

Москва, Россия; Москва, Россия

Список литературы

  1. Tarnocai C. // In: Permafrost Soils / Ed. Margesin R. Berlin, Heidelberg: Springer, 2009. P. 3–16. https://doi.org/10.1007/978-3-540-69371-0_1
  2. Gilichinsky D.A., Rivkina E.M. // In: Encyclopedia of Geobiology. Encyclopedia of Earth Sciences Series / Eds. Reitner J., Thiel V. Dordrecht: Springer, 2011. P. 726–732. https://doi.org/10.1007/978-1-4020-9212-1_162
  3. Jansson J.K., Tas N. // Nat. Rev. Microbiol. 2014. V. 12. P. 414–425. https://doi.org/10.1038/nrmicro3262
  4. Rivkina E., Laurinavichius K., McGrath J., Tiedje J., Shcherbakova V., Gilichinsky D. // Adv. Space Res. 2004. V. 33. P. 1215–1221. https://doi.org/10.1016/j.asr.2003.06.024
  5. Vishnivetskaya T.A., Petrova M.A., Urbance J., Ponder M., Moyer C.L., Gilichinsky D.A., Tiedje J.M. // Astrobiology. 2006. V. 6. P. 400–414. https://doi.org/10.1089/ast.2006.6.400
  6. Rodrigues D.F., Goris J., Vishnivetskaya T., Gilichinsky D., Thomashow M.F., Tiedje J.M. // Extremophiles. 2006. V. 10. P. 285–294. https://doi.org/10.1007/s00792-005-0497-5
  7. Rodrigues D.F., Ivanova N., He Z., Huebner M., Zhou J., Tiedje J.M. // BMC Genomics. 2008. V. 9. P. 547. https://doi.org/10.1186/1471-2164-9-547
  8. Qiu Y., Vishnivetskaya T.A., Lubman D.M. // In: Permafrost Soils / Ed. Margesin R. Berlin, Heidelberg: Springer, 2009. P. 169–181. https://doi.org/10.1007/978-3-540-69371-0_12
  9. Petrovskaya L.E., Siletsky S.A., Mamedov M.D., Lukashev E.P., Balashov S.P., Dolgikh D.A., Kirpichnikov M.P. // Biochemistry (Moscow). 2023. V. 88. P. 1544–1554. https://doi.org/10.1134/s0006297923100103
  10. Petrovskaya L.E., Lukashev E.P., Chupin V.V., Sychev S.V., Lyukmanova E.N., Kryukova E.A., Ziganshin R.H., Spirina E.V., Rivkina E.M., Khatypov R.A., Erokhina L.G., Gilichinsky D.A., Shuvalov V.A., Kirpichnikov M.P. // FEBS Lett. 2010. V. 584. P. 4193–4196. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.09.005
  11. Berlina Y.Y., Petrovskaya L.E., Kryukova E.A., Shingarova L.N., Gapizov S.S., Kryukova M.V., Rivkina E.M., Kirpichnikov M.P., Dolgikh D.A. // Biomolecules. 2021. V. 11. P. 1229. https://doi.org/10.3390/biom11081229
  12. Gangoiti J., Pijning T., Dijkhuizen L. // Appl. Environ. Microbiol. 2016. V. 82. P. 756–766. https://doi.org/10.1128/AEM.03420-15
  13. Löwe J., Ingram A.A., Gröger H. // Bioorg. Med. Chem. 2018. V. 26. P. 1387–1392. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2017.12.005
  14. Konings W.N., Albers S.-V., Koning S., Driessen A.J.M. // Antonie Van Leeuwenhoek. 2002. V. 81. P. 61–72. https://doi.org/10.1023/A:1020573408652
  15. Soufi B., Macek B. // Int. J. Med. Microbiol. 2015. V. 305. P. 203–208. https://doi.org/10.1016/j.ijmm.2014.12.017
  16. Rodrigues D.F., Tiedje J.M. // Appl. Environ. Microbiol. 2008. V. 74. P. 1677–1686. https://doi.org/10.1128/AEM.02000-07
  17. Collins T., Margesin R. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2019. V. 103. P. 2857–2871. https://doi.org/10.1007/s00253-019-09659-5
  18. Seixas A.F., Quendera A.P., Sousa J.P., Silva A.F.Q., Arraiano C.M., Andrade J.M. // Front. Genet. 2022. V. 12. Р. 821535. https://doi.org/10.3389/fgene.2021.821535
  19. Ezraty B., Gennaris A., Barras F., Collet J.-F. // Nat. Rev. Microbiol. 2017. V. 15. P. 385–396. https://doi.org/10.1038/nrmicro.2017.26
  20. Molloy M.P., Herbert B.R., Slade M.B., Rabilloud T., Nouwens A.S., Williams K.L., Gooley A.A. // Eur. J. Biochem. 2000. V. 267. P. 2871–2881. https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.2000.01296.x
  21. Cao Y., Pan Y., Huang H., Jin X., Levin E.J., Kloss B., Zhou M. // Nature. 2013. V. 496. P. 317–322. https://doi.org/10.1038/nature12056
  22. Pech M., Karim Z., Yamamoto H., Kitakawa M., Qin Y., Nierhaus K.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2011. V. 108. P. 3199–3203. https://doi.org/10.1073/pnas.1012994108
  23. Weber M.H.W., Marahiel M.A. // Sci. Prog. 2003. V. 86. P. 9–75. https://doi.org/10.3184/003685003783238707
  24. Kato J., Suzuki H., Ikeda H. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 25676–25684. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)35660-6
  25. Zhang Y., Burkhardt D.H., Rouskin S., Li G.-W., Weissman J.S., Gross C.A. // Mol. Cell. 2018. V. 70. P. 274–286.e7. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2018.02.035
  26. Owttrim G.W. // RNA Biol. 2013. V. 10. P. 96–110. https://doi.org/10.4161/rna.22638
  27. Pavankumar T.L., Rai N., Pandey P.K., Vincent N. // DNA. 2024. V. 4. P. 455–472. https://doi.org/10.3390/dna4040031
  28. Starosta A.L., Lassak J., Jung K., Wilson D.N. // FEMS Microbiol. Rev. 2014. V. 38. P. 1172–1201. https://doi.org/10.1111/1574-6976.12083
  29. Gruffaz C., Smirnov A. // Front. Mol. Biosci. 2023. V. 10. Р. 1263433. https://doi.org/10.3389/fmolb.2023.1263433
  30. Wood A., Irving S.E., Bennison D.J., Corrigan R.M. // PLoS Genet. 2019. V. 15. P. e1008346. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1008346
  31. Njenga R., Boele J., Öztürk Y., Koch H.-G. // J. Biol. Chem. 2023. V. 299. Р. 105163. https://doi.org/10.1016/j.jbc.2023.105163
  32. Hederstedt L. // Biochemistry (Moscow). 2021. V. 86. P. 8–21. https://doi.org/10.1134/S0006297921010028
  33. Seel W., Flegler A., Zunabovic-Pichler M., Lipski A. // J. Bacteriol. 2018. V. 200. Р. e00148-18. https://doi.org/10.1128/jb.00148-18
  34. Jeckelmann J.-M., Erni B. // In: Bacterial Cell Walls Membranes / Ed. Kuhn A. Cham: Springer Int. Publ., 2019. P. 223–274. https://doi.org/10.1007/978-3-030-18768-2_8
  35. Trincone A. // Molecules. 2018. V. 23. P. 901. https://doi.org/10.3390/molecules23040901
  36. Mascher T. // FEMS Microbiol. Lett. 2006. V. 264. P. 133–144. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2006.00444.x
  37. George N.L., Orlando B.J. // Nat. Commun. 2023. V. 14. P. 3896. https://doi.org/10.1038/s41467-023-39678-w
  38. Suntharalingam P., Senadheera M.D., Mair R.W., Lé-vesque C.M., Cvitkovitch D.G. // J. Bacteriol. 2009. V. 191. P. 2973–2984. https://doi.org/10.1128/jb.01563-08
  39. Hsu J.-L., Chen H.-C., Peng H.-L., Chang H.-Y. // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 9933–9944. https://doi.org/10.1074/jbc.M708836200
  40. Claverys J.-P., Prudhomme M., Martin B. // Annu. Rev. Microbiol. 2006. V. 60. P. 451–475. https://doi.org/10.1146/annurev.micro.60.080805.142139
  41. Erill I., Campoy S., Barbé J. // FEMS Microbiol. Rev. 2007. V. 31. P. 637–656. https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2007.00082.x
  42. Schulz A., Schumann W. // J. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 1088–1093. https://doi.org/10.1128/jb.178.4.1088-1093.1996
  43. Prabudiansyah I., Driessen A.J.M. // In: Protein Sugar Export Assembly Gram-positives / Eds. Bagnoli F., Rappuoli R. Cham: Springer Int. Publ., 2017. P. 45–67. https://doi.org/10.1007/82_2016_9
  44. Imam S., Chen Z., Roos D.S., Pohlschröder M. // PLoS One. 2011. V. 6. P. e28919. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0028919
  45. Jin F., Conrad J.C., Gibiansky M.L., Wong G.C.L. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2011. V. 108. P. 12617– 12622. https://doi.org/10.1073/pnas.1105073108
  46. Schuhmacher J.S., Thormann K.M., Bange G. // FEMS Microbiol. Rev. 2015. V. 39. P. 812–822. https://doi.org/10.1093/femsre/fuv034
  47. Herrou J., Willett J.W., Czyż D.M., Babnigg G., Kim Y., Crosson S. // J. Bacteriol. 2017. V. 199. P. e00746-16. https://doi.org/10.1128/jb.00746-16
  48. Rismondo J., Schulz L.M. // Microorganisms. 2021. V. 9. P. 163. https://doi.org/10.3390/microorganisms9010163
  49. Zhang D., Zhu Z., Li Y., Li X., Guan Z., Zheng J. // mSystems. 2021. V. 6. P. e0038321. https://doi.org/10.1128/msystems.00383-21
  50. Shabayek S., Bauer R., Mauerer S., Mizaikoff B., Spellerberg B. // Mol. Microbiol. 2016. V. 100. P. 589– 606. https://doi.org/10.1111/mmi.13335
  51. Sleator R.D., Hill C. // FEMS Microbiol. Rev. 2002. V. 26. P. 49–71. https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2002.tb00598.x
  52. Wendel B. M. ,Pi H. ,Krüger L., Herzberg C., Stülke J., Helmann J. D. / / mBio. 2022. V. 13. P. e00092-22. https://doi.org/10.1128/mbio.00092-22
  53. Lesniak J., Barton W.A., Nikolov D.B. // Protein Sci. 2003. V. 12. P. 2838–2843. https://doi.org/10.1110/ps.03375603
  54. Saikolappan S., Das K., Sasindran S.J., Jagannath C., Dhandayuthapani S. // Tuberculosis. 2011. V. 91. P. S119–S127. https://doi.org/10.1016/j.tube.2011.10.021
  55. Goto S., Kawamoto J., Sato S.B., Iki T., Watanabe I., Kudo K., Esaki N., Kurihara T. // AMB Expr. 2015. V. 5. P. 11. https://doi.org/10.1186/s13568-015-0098-3
  56. Sajjad W., Din G., Rafiq M., Iqbal A., Khan S., Zada S., Ali B., Kang S. // Extremophiles. 2020. V. 24. P. 447– 473. https://doi.org/10.1007/s00792-020-01180-2
  57. Tribelli P.M., López N.I. // Life. 2018. V. 8. P. 8. https://doi.org/10.3390/life8010008
  58. Sauvage E., Kerff F., Terrak M., Ayala J.A., Charlier P. // FEMS Microbiol. Rev. 2008. V. 32. P. 234– 258. https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2008.00105.x
  59. Martinez-Bond E.A., Soriano B.M., Williams A.H. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2022. V. 77. P. 102480. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2022.102480
  60. Shih Y.-L., Rothfield L. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2006. V. 70. P. 729–754. https://doi.org/10.1128/mmbr.00017-06
  61. Meziane-Cherif D., Stogios P.J., Evdokimova E., Savchenko A., Courvalin P. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. P. 5872–5877. https://doi.org/10.1073/pnas.1402259111
  62. Brown S., Santa Maria J.P., Walker S. // Annu. Rev. Microbiol. 2013. V. 67. P. 313–336. https://doi.org/10.1146/annurev-micro-092412-155620
  63. Ting L., Williams T.J., Cowley M.J., Lauro F.M., Guilhaus M., Raftery M.J., Cavicchioli R. // Environ. Microbiol. 2010. V. 12. P. 2658–2676. https://doi.org/10.1111/j.1462-2920.2010.02235.x
  64. Lambert C., Poullion T., Zhang Q., Schmitt A., Masse J.-M., Gloux K., Poyart C., Fouet A. // PLoS One. 2023. V. 18. P. e0284402. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0284402
  65. Gabrielska J., Gruszecki W.I. // Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 1996. V. 1285. P. 167–174. https://doi.org/10.1016/S0005-2736(96)00152-6
  66. Rappsilber J., Mann M., Ishihama Y. // Nat. Protoc. 2007. V. 2. P. 1896–1906. https://doi.org/10.1038/nprot.2007.261
  67. Tyanova S., Temu T., Cox J. // Nat. Protoc. 2016. V. 11. P. 2301–2319. https://doi.org/10.1038/nprot.2016.136
  68. Tyanova S., Temu T., Sinitcyn P., Carlson A., Hein M.Y., Geiger T., Mann M., Cox J. // Nat. Methods. 2016. V. 13. P. 731–740. https://doi.org/10.1038/nmeth.3901

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025