Аэробный распад диметилтиомочевинного нитрозильного комплекса железа в присутствии альбумина и глутатиона

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Нитрозильные комплексы железа (НКЖ), природные “депо” монооксида азота (NO), образуются при действии эндогенного NO на активные центры негемовых [2Fe‒2S]-белков. Их синтетические низкомолекулярные аналоги являются перспективными соединениями для использования в качестве лекарственных средств для терапии социально значимых заболеваний. В настоящей работе исследовано влияние бычьего сывороточного альбумина (BSA) и восстановленного глутатиона (GSH) на распад нитрозильного комплекса железа с N,N’-диметилтиомочевинными лигандами — [Fe(SC(NHCH3)2)2(NO)2]BF4 (комплекс 1) в аэробных условиях. В спектрах поглощения двойной системы BSA–комплекс 1 наблюдается появление широкой полосы при 370–410 нм, что свидетельствует о координации аэробного продукта распада комплекса в гидрофобном кармане белка с Cys34 и His39. Методом флуоресцентной спектроскопии изучено тушение собственной флуоресценции альбумина при титровании комплексом 1. Рассчитаны константа Штерна–Фольмера K = (2.3 ± 0.2)∙105 М–1 и радиус Фёрстера, равный 22.4 Å. Установлено, что в присутствии GSH УФ-спектр комплекса 1 кардинально меняется: появляются два максимума — при 312 и 363 нм, характерные для глутатионового биядерного НКЖ.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. Ю. Кормухина

Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Автор, ответственный за переписку.
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка; Москва

А. Б. Кусяпкулова

Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка; Москва

Н. С. Емельянова

Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка

О. В. Покидова

Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка

Н. А. Санина

Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; Московский государственный областной университет

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru

Научно-образовательный центр “Медицинская химия”  

Россия, Черноголовка; Москва; Мытищи

Список литературы

  1. Ванин А.Ф. // Соросов. обр. журн. 2001. Т. 7. № 11. С. 7.
  2. Ignarro L.J. // Circulation Res. 2002. V. 90. № 1. P. 21.
  3. Ghimire K., Altmann H.M., Straub A.C. et al. // Amer. J. Physiol. Cell Physiol. 2017. V. 312. P. 254.
  4. Константинова Т.С., Шевченко Т.Ф., Барсков И.В. и др. // Хим. физика. 2021. Т.40. № 2. С. 61.
  5. Needleman P., Johnson JR. Eu. M. // J. Pharm. Exp. Therap. 1973. V. 184. P. 709.
  6. Шуршина А.С., Галина А.Р., Кулиш Е.И. // Хим. физика. 2022. Т. 41. № 4. С. 63.
  7. Pectol D.C., Khan S., Chupik R.B. et al. // Mol. Pharm. 2019. V. 16. P. 3178.
  8. Психа Б.Л., Нешев Н.И., Соколова Е.М. и др. // Хим. физика. 2020. Т. 39. № 7. С. 9.
  9. Саратовских Е.А., Санина Н.А., Мартыненко В.М. и др. // Хим. физика. 2020. Т. 39. № 1. С. 39.
  10. Chazov E.I., Rodnenkov O.V., Zorin A.V. et al. // Nitr. Ox. 2012. V. 26. P. 148.
  11. Sanina N.A., Shmatko N.Y., Korchagin D.V. et al. // J. Coord. Chem. 2016. V. 69. P. 812.
  12. Sanina N.A., Aldoshin S.M., Shmatko N.Y. et al. // Inorg. Chem. Commun. 2014. V. 49. P. 44.
  13. Akentieva N.P., Sanina N.A., Prichodchenko T.R. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2019. V. 486. P. 238.
  14. Gizatullin A.R., Akentieva N.P., Sanina N.A. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2018. V. 483. P. 337.
  15. Mumyatova V.A., Kozub G.I., Kondrat’eva T.A. et al. // Russ. Chem. Bull. 2019. V. 68. P. 1025.
  16. Shmatko N.Yu., Korchagin D.V., Shilov G.V. et al. // Polyhedron. 2017. V. 137.
  17. Акентьева Н.П., Санина Н.А., Приходченко Т.Р. и др. // Докл. АН. 2019. Т. 486. № 6. C. 742.
  18. Lewandowska H., Kalinowska M., Brzóska K. et al. // Dalt Trans. 2011. V. 33. P. 8273.
  19. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A. et al. // Methods. Enzym. 2008. V. 436. P. 445.
  20. Otagiri M., Chuang V.T.G. / Albumin in Medicine. Singapore: Springer, 2016.
  21. Peters J.T. // All About Albumin. 1st ed. N.Y.: Acad. Press, 1995.
  22. André C., Guillaume Y.C. // Talanta. 2004. V. 63. P. 503.
  23. Bal W., Sokołowska M., Kurowska E. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2013. V. 1830. P. 5444.
  24. Patel S.U., Sadler P.J., Tucker A. // J. Amer. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 9285.
  25. Scott B.J., Bradwell A.R. // Clin. Chem. 1983. V. 29. P. 629.
  26. Boese M., Mordvintcev P.I., Vanin A.F. et.al. // Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 29244.
  27. Townsend D.M., Tew K.D., Tapiero H. // Biomed. Pharm. 2003. V. 57. P. 145.
  28. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. // Успехи биол. химии. 2014. Т. 54. C. 299.
  29. Pokidova O.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // In. Chim. Acta. 2020. V. 502. P. 119369.
  30. Frisch M.J., Trucks G.W., Schlegel H.B., Scuseria G.E., Robb M.A., Cheeseman J.R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G.A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H.P., Izmaylov A.F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J.L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J.A., Jr., Peralta J.E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J.J., Brothers E., Kudin K.N., Staroverov V.N., Keith T., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J.C., Iyengar S.S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J.M., Klene M., Knox J.E., Cross J.B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R.E., Yazyev O., Austin A.J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J.W., Martin R.L., Morokuma K., Zakrzewski V.G., Voth G.A., Salvador P., Dannenberg J.J., Dapprich S., Daniels A.D., Farkas O., Foresman J.B., Ortiz J.V., Cioslowski J., Fox D.J. Gaussian 09. Rev. D.01. 2013.
  31. Banerjee A., Sen S., Paul A. // Chem. A Europ. J. 2018. V. 24. P. 3330.
  32. Emelyanova N.S., Gutsev L.G., Pokidova O.V. et al. // Inorg. Chim. Acta. 2021. V. 524. P. 120453.
  33. Емельянова Н.С., Гуцев Л.Г., Загайнова Е.А. и др. // Изв. РАН. 2022. T. 9. C. 1.
  34. Vanin A.F., Poltorakov A.P., Mikoyan V. D. et al. // Nitr. Ox. 2010. V. 23. P. 136.
  35. Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Kormukhina A. Yu. et al. // Dalt. Trans. 2022. V. 51. P. 6473.
  36. Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // J. Mol. Str. 2019. V. 1192. P. 264.
  37. Peterman B.F., Laidler K.J. // Arch. Biochem. Biophys. 1980. V. 199. P. 158.
  38. Lakowicz J.R., Joseph R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. USA: Springer, 2006.
  39. Förster T. // Ann. Phys. 1948. V. 437. P. 55.
  40. Chen Y., Barkley M.D. // Biochem. 1998. V. 37. P. 9976.
  41. Mahammed A., Gray H. B., Weaver J. J. et al. // Bioconj. Chem. 2004. V. 15. P. 738.
  42. Pokidova O.V., Luzhkov V.B., Emel’yanova N.S. et al. // Dalt. Trans. 2020. V. 49. P. 2674.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Изменение спектров поглощения комплекса 1 в Трис-HCl-буфере. Условия реакции: концентрация комплекса 1 — 2 ∙ 10–4 M, температура — 23 °C, растворитель — 0.05 M Трис-HCl-буфер pH 7.0. На вставке представлена кинетическая кривая распада комплекса 1 для данного опыта. Константа скорости данного процесса составила (3.7 ± 0.4) ∙ 10–4 с–1.

Скачать (140KB)
Метаданные
3. Рис. 2. TDDFT-спектры продуктов окисления комплекса 1: A, B — продукты присоединения молекулы кислорода по NO-лиганду; С, D — продукты присоединения кислорода к атому железа.

Скачать (231KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Изменение спектров поглощения комплекса 1 в присутствии BSA. Условия реакции: концентрация комплекса 1 — 2 ∙ 10-4 M, концентрация BSA — 2 ∙ 10–4 M, температура — 23 °C, растворитель — 0.05 M Трис-HCl-буфер с pH 7.0. Константы скорости данного процесса составили (1.1 ± 0.1) ∙ 10–3 с–1 и (5.7 ± 0.6) ∙ 10–5 с–1.

Скачать (154KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Изменение спектров поглощения комплекса 1 в присутствии GSH. Условия реакции: концентрация комплекса 1 — 0.8 ∙ 10–4 М, концентрация GSH — 3.2 ∙ 10–4 M, температура — 23 °C, растворитель — 0.05 M Трис-HCl-буфер с pH 7.0. Константа скорости начального процесса составила k = (5.3 ± 0.6) ∙ 10–4 с–1.

Скачать (189KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Влияние комплекса 1 на спектры флуоресценции BSA. Условия: начальные концентрации комплекса 1 — 0; 0.5 ‧ 10–6; 1 ‧ 10–6; 1.5 ‧ 10–6; 2 ‧ 10–6; 2.47 ‧ 10–6; 2.95 ‧ 10–6; 3.43 ‧ 10–6; 3.91 ‧ 10–6; 4.38 ‧ 10–6; 4.86 ∙ 10–6 М, BSA –1 ∙ 10–6 М, lex = 290 нм, 0.05 M Трис-HCl-буфер pH 7.0, температура — 23 °C. На вставке представлена кривая Штерна–Фольмера системы BSA–комплекс 1.

Скачать (150KB)
Метаданные

Примечание

Х Международная конференция им. В.В. Воеводского “Физика и химия элементарных химических про­цессов” (сентябрь 2022, Новосибирск, Россия).


© Российская академия наук, 2024