Аэробный распад диметилтиомочевинного нитрозильного комплекса железа в присутствии альбумина и глутатиона
- Авторы: Кормухина А.Ю.1,2, Кусяпкулова А.Б.1,2, Емельянова Н.С.1, Покидова О.В.1, Санина Н.А.1,2,3
-
Учреждения:
- Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук
- Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
- Московский государственный областной университет
- Выпуск: Том 43, № 2 (2024)
- Страницы: 62-72
- Раздел: Химическая физика биологических процессов
- URL: https://gynecology.orscience.ru/0207-401X/article/view/674987
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0207401X24020078
- EDN: https://elibrary.ru/WHOAEF
- ID: 674987
Цитировать
Аннотация
Нитрозильные комплексы железа (НКЖ), природные “депо” монооксида азота (NO), образуются при действии эндогенного NO на активные центры негемовых [2Fe‒2S]-белков. Их синтетические низкомолекулярные аналоги являются перспективными соединениями для использования в качестве лекарственных средств для терапии социально значимых заболеваний. В настоящей работе исследовано влияние бычьего сывороточного альбумина (BSA) и восстановленного глутатиона (GSH) на распад нитрозильного комплекса железа с N,N’-диметилтиомочевинными лигандами — [Fe(SC(NHCH3)2)2(NO)2]BF4 (комплекс 1) в аэробных условиях. В спектрах поглощения двойной системы BSA–комплекс 1 наблюдается появление широкой полосы при 370–410 нм, что свидетельствует о координации аэробного продукта распада комплекса в гидрофобном кармане белка с Cys34 и His39. Методом флуоресцентной спектроскопии изучено тушение собственной флуоресценции альбумина при титровании комплексом 1. Рассчитаны константа Штерна–Фольмера K = (2.3 ± 0.2)∙105 М–1 и радиус Фёрстера, равный 22.4 Å. Установлено, что в присутствии GSH УФ-спектр комплекса 1 кардинально меняется: появляются два максимума — при 312 и 363 нм, характерные для глутатионового биядерного НКЖ.
Полный текст

Об авторах
А. Ю. Кормухина
Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Автор, ответственный за переписку.
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка; Москва
А. Б. Кусяпкулова
Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка; Москва
Н. С. Емельянова
Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка
О. В. Покидова
Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Россия, Черноголовка
Н. А. Санина
Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; Московский государственный областной университет
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
Научно-образовательный центр “Медицинская химия”
Россия, Черноголовка; Москва; МытищиСписок литературы
- Ванин А.Ф. // Соросов. обр. журн. 2001. Т. 7. № 11. С. 7.
- Ignarro L.J. // Circulation Res. 2002. V. 90. № 1. P. 21.
- Ghimire K., Altmann H.M., Straub A.C. et al. // Amer. J. Physiol. Cell Physiol. 2017. V. 312. P. 254.
- Константинова Т.С., Шевченко Т.Ф., Барсков И.В. и др. // Хим. физика. 2021. Т.40. № 2. С. 61.
- Needleman P., Johnson JR. Eu. M. // J. Pharm. Exp. Therap. 1973. V. 184. P. 709.
- Шуршина А.С., Галина А.Р., Кулиш Е.И. // Хим. физика. 2022. Т. 41. № 4. С. 63.
- Pectol D.C., Khan S., Chupik R.B. et al. // Mol. Pharm. 2019. V. 16. P. 3178.
- Психа Б.Л., Нешев Н.И., Соколова Е.М. и др. // Хим. физика. 2020. Т. 39. № 7. С. 9.
- Саратовских Е.А., Санина Н.А., Мартыненко В.М. и др. // Хим. физика. 2020. Т. 39. № 1. С. 39.
- Chazov E.I., Rodnenkov O.V., Zorin A.V. et al. // Nitr. Ox. 2012. V. 26. P. 148.
- Sanina N.A., Shmatko N.Y., Korchagin D.V. et al. // J. Coord. Chem. 2016. V. 69. P. 812.
- Sanina N.A., Aldoshin S.M., Shmatko N.Y. et al. // Inorg. Chem. Commun. 2014. V. 49. P. 44.
- Akentieva N.P., Sanina N.A., Prichodchenko T.R. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2019. V. 486. P. 238.
- Gizatullin A.R., Akentieva N.P., Sanina N.A. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2018. V. 483. P. 337.
- Mumyatova V.A., Kozub G.I., Kondrat’eva T.A. et al. // Russ. Chem. Bull. 2019. V. 68. P. 1025.
- Shmatko N.Yu., Korchagin D.V., Shilov G.V. et al. // Polyhedron. 2017. V. 137.
- Акентьева Н.П., Санина Н.А., Приходченко Т.Р. и др. // Докл. АН. 2019. Т. 486. № 6. C. 742.
- Lewandowska H., Kalinowska M., Brzóska K. et al. // Dalt Trans. 2011. V. 33. P. 8273.
- Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A. et al. // Methods. Enzym. 2008. V. 436. P. 445.
- Otagiri M., Chuang V.T.G. / Albumin in Medicine. Singapore: Springer, 2016.
- Peters J.T. // All About Albumin. 1st ed. N.Y.: Acad. Press, 1995.
- André C., Guillaume Y.C. // Talanta. 2004. V. 63. P. 503.
- Bal W., Sokołowska M., Kurowska E. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2013. V. 1830. P. 5444.
- Patel S.U., Sadler P.J., Tucker A. // J. Amer. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 9285.
- Scott B.J., Bradwell A.R. // Clin. Chem. 1983. V. 29. P. 629.
- Boese M., Mordvintcev P.I., Vanin A.F. et.al. // Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 29244.
- Townsend D.M., Tew K.D., Tapiero H. // Biomed. Pharm. 2003. V. 57. P. 145.
- Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. // Успехи биол. химии. 2014. Т. 54. C. 299.
- Pokidova O.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // In. Chim. Acta. 2020. V. 502. P. 119369.
- Frisch M.J., Trucks G.W., Schlegel H.B., Scuseria G.E., Robb M.A., Cheeseman J.R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G.A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H.P., Izmaylov A.F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J.L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J.A., Jr., Peralta J.E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J.J., Brothers E., Kudin K.N., Staroverov V.N., Keith T., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J.C., Iyengar S.S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J.M., Klene M., Knox J.E., Cross J.B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R.E., Yazyev O., Austin A.J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J.W., Martin R.L., Morokuma K., Zakrzewski V.G., Voth G.A., Salvador P., Dannenberg J.J., Dapprich S., Daniels A.D., Farkas O., Foresman J.B., Ortiz J.V., Cioslowski J., Fox D.J. Gaussian 09. Rev. D.01. 2013.
- Banerjee A., Sen S., Paul A. // Chem. A Europ. J. 2018. V. 24. P. 3330.
- Emelyanova N.S., Gutsev L.G., Pokidova O.V. et al. // Inorg. Chim. Acta. 2021. V. 524. P. 120453.
- Емельянова Н.С., Гуцев Л.Г., Загайнова Е.А. и др. // Изв. РАН. 2022. T. 9. C. 1.
- Vanin A.F., Poltorakov A.P., Mikoyan V. D. et al. // Nitr. Ox. 2010. V. 23. P. 136.
- Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Kormukhina A. Yu. et al. // Dalt. Trans. 2022. V. 51. P. 6473.
- Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // J. Mol. Str. 2019. V. 1192. P. 264.
- Peterman B.F., Laidler K.J. // Arch. Biochem. Biophys. 1980. V. 199. P. 158.
- Lakowicz J.R., Joseph R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. USA: Springer, 2006.
- Förster T. // Ann. Phys. 1948. V. 437. P. 55.
- Chen Y., Barkley M.D. // Biochem. 1998. V. 37. P. 9976.
- Mahammed A., Gray H. B., Weaver J. J. et al. // Bioconj. Chem. 2004. V. 15. P. 738.
- Pokidova O.V., Luzhkov V.B., Emel’yanova N.S. et al. // Dalt. Trans. 2020. V. 49. P. 2674.
Дополнительные файлы

Примечание
Х Международная конференция им. В.В. Воеводского “Физика и химия элементарных химических процессов” (сентябрь 2022, Новосибирск, Россия).