Динамика уровней шаперонов HSP70 цитоплазмы и HSP70B хлоропластов при тепловом стрессе отличается у трех видов тыквы с разной устойчивостью к стрессам

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Первой линией защиты у растений при стрессе является шаперонная система клетки. В настоящей работе изучено действие теплового стресса на уровни шаперонов HSP70 цитоплазмы и HSP70B хлоропластов трех видов Cucurbita (C. maxima Duchesne, C. pepo L. и C. moschata, Duchesne), различающихся по устойчивости к стрессам. Установлена взаимосвязь между уровнями шаперонов HSP70 цитоплазмы и HSP70В хлоропластов и видовой принадлежностью растений тыквы в условиях теплового стресса. При стрессе отмечено значительное повышение уровня шаперонов в клетках растений тыквы C. maxima – уровень HSP70 цитоплазмы возрос в 3.6 раза, а уровень HSP70В хлоропластов – в 2 раза. Тепловой стресс вызывал увеличение в 1.7 раза уровень цитоплазматического шаперона HSP70 в клетках растений тыквы C. pepo, а значимого изменения уровня белка HSP70В отмечено не было. Однако в результате действия теплового стресса на растения тыквы dblf C. moschata выявлено уменьшение уровней HSP70 и HSP70В по сравнению с уровнем у необработанных растений. Динамика изменения уровней шаперонов цитоплазмы и хлоропластов при действии теплового стресса аналогичная. Следует отметить, что конститутивный уровень в нормальных условиях HSP70 и HSP70В у С. moschata и C. рepo более высокий по сравнению C. maxima. Анализ полученных данных выявил интересную закономерность: высокие конститутивные уровни HSP приводят к незначительной индукции HSP и наоборот – низкий конститутивный уровень этих белков коррелирует с высокой индукцией этих белков после действия теплового стресса. Полученные данные важны для понимания механизмов устойчивости растений к стрессам и могут быть полезны для отбора и создания высокоустойчивых продуктивных сортов сельскохозяйственно-значимых растений.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Н. Д. Муртазина

Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: nyurina@inbi.ras.ru

Институт биохимии им. А.Н. Баха

Россия, Москва, 119071

Л. С. Шарапова

Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: nyurina@inbi.ras.ru

Институт биохимии им. А.Н. Баха

Россия, Москва, 119071

Н. П. Юрина

Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: nyurina@inbi.ras.ru

Институт биохимии им. А.Н. Баха

Россия, Москва, 119071

Список литературы

  1. Al-Whaibi M.H. // J. King Saud Univ.-Science. 2011. V. 23. P. 139–150. https://doi.org/10.1016/j.jksus.2010.06.022
  2. Юрина Н.П. // Молекулярная биология. 2023. Т. 57. C. 949–964. https://doi.org/10.31857/S00 М26898423060228
  3. Cazale A.C., Clement M., Chiarenza S., Roncato M.A., Pochon N., Creff A. et al. // J. Exp. Bot. 2009. V. 6. P. 2653–2664. https://doi.org/10.1093/jxb/erp109
  4. Ul Haq S., Khan A., Ali M., Khattak A.M., Gai W.X., Zhang H.X. et al. // Int. J. Mol. Sci. 2019. V. 20. 5321. https://doi.org/10.3390/ijms20215321
  5. Rehman A., Atif R.M., Qayyum A., Du X., Hinze L., Azhar M.T. // Genomics. 2020. V. 112. P. 4442–4453. https://doi.org/10.1016/j.ygeno.2020.07.039
  6. Sung D.Y., Vierling E., Guy C.L. // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 789–800. https://doi.org/10.1104/pp.126.2.789
  7. Masand S., Yadav S.K. // Mol. Biol. Rep. 2016. V. 43. P. 53–64. https://doi.org/10.1007/s11033-015-3938-y
  8. Jung K.H., Gho H.J., Nguyen M.X., Kim S.R., An G. // Funct. Integr. Genom. 2013. V. 13. P. 391–402. https://doi.org/10.1007/s10142-013-0331-6
  9. Kallamadi P.R., Dandu K., Kirti P.B., Rao C.M., Thakur S.S., Mulpuri S. // Proteomics. 2018. V. 18. 1700418. https://doi.org/10.1002/pmic.201700418
  10. Devarajan A.K., Muthukrishanan G., Truu J., Truu M., Ostonen, I., Kizhaeral S.S. et al. // Plants. 2021. V. 10. 387. https://doi.org/10.3390/plants10020387
  11. Pulido P., Llamas E., Rodriguez-Concepcion M. // Plant Signal. Behav. 2017. V. 12. e1290039.
  12. Cho E.K., Hong C.B. // Plant Cell Rep. 2006. V. 25. P. 349–358. https://doi.org/10.1007/s00299-005-0093-2
  13. Augustine S.M., Cherian A.V., Syamaladevi D.P., Subramonian N. // Plant Cell Physiol. 2015. V. 56. P. 2368–2380. https://doi.org/10.1093/pcp/pcv142
  14. Song A., Zhu X., Chen F., Gao H., Jiang J., Chen S. // Int. J. Mol. Sci. 2014. V. 15. P. 5063–5078. https://doi.org/10.3390/ijms15035063
  15. Guo M., Liu J.-H., Ma X., Zhai Y.-F., Gong Z.-H., Lu M.-H. // Plant Sci. 2016. V. 252. P. 246–256. https://dx.doi.org/10.1016/j.plantsci.2016.07.001
  16. Mokhtar M., Bouamar S., Di Lorenzo A., Temporini C., Daglia M., Riazi A. // Molecules. 2021. V. 26. 3623. https://10.3390/molecules26123623
  17. Vinayashree S., Vasu P. // Food Chem. 2021. V. 340. 128177. https://10.1016/j.foodchem.2020.128177
  18. Grover A., Mittal D., Negi M., Lavania D. // Plant Science. 2013. V. 205–206. P. 38–47. https://10.1016/j.plantsci.2013.01.005
  19. Круг Г. Овощеводство. Перевод с немецкого. М.: Колос, 2000. 572 с.
  20. Bradford M.M. // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254. https://10.1006/abio.1976.9999
  21. Laemmly U.K. // Nature. 1970. V. 227. P. 680–685. https://10.1038/227680a0
  22. Snedecor G.W., Cochran W.G. // Statistical methods. 6th Ed., Ames, Lowa: The Lowa state University. 1967.
  23. Cvetkovska M., Zhang X., Vakulenko G., Benzaquen S., Szyszka-Mroz B., Malczewski N. et al. // Plant, Cell &Environment. 2022. V. 45. P. 156–177. https://doi.org/10.1111/pce.1420
  24. Davoudi M., Chen J., Lou Q. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. 1918. https://10.3390/ijms23031918.
  25. Chankova S., Mitrovska Z., Miteva D., Oleskina Y.P., Yurina N.P. // Gene. 2013. V. 516. P. 184–189. https://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2012.11.052
  26. Swindell W.R., Huebner M., Weber A.P. // BMC Genomics. 2007. V. 8. 125. https://doi.org/10.1186/1471-2164-8-125
  27. Zhang L., Zhao H.-K., Dong Q.-L., Zhang Y.-Y. Wang Y.-M., Li H.-Y. et al. // Front. Plant Sci. 2015. V. 6. 773. https://doi.org/10.3389/fpls.2015.00773
  28. Singh R.K., Jaishankar J., Muthamilarasan M., Shweta S., Dangi A., Prasad M // Sci. Rep. 2016. V. 6. 32641. https://doi.org/10.1038/srep32641
  29. Kim T., Samraj S., Jimenez J., Gomez C., Liu T., Begcy K. // BMC Plant Biol. 2021. V. 17. 185. https://doi.org/10.1186/s12870-021-02959-x
  30. Kumar A., Sharma S., Chunduri V., Kaur A., Kaur S., Malhotra N. et al. // Sci. Repts. 2020. V. 10. 7858. https://doi.org/10.1038/s41598-020-64746-2
  31. Duan S., Liu B., Zhang Y., Li G., Guo X. // BMC Genomics. 2019. V. 20. 257. https://doi.org/10.1186/s12864-019-5617-1
  32. Hu W., Hu G., Han B. // Plant Sci. 2009. V. 176. P. 583–590. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2009.01.016
  33. Andrási N., Pettkó-Szandtner A., Szabados L. // Journal of Experimental Botany. 2021. V. 72. P. 1558–1575. https://10.1093/jxb/eraa576
  34. Schroda M. // Photosynthesis Research. 2004. V. 82. P. 221–240. https://10.1007/s11120-004-2216-y
  35. Ермохина О.В., Белкина Г.Г., Олескина Ю.П., Фаттахов С.Г., Юрина Н.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2009. Т. 45. С. 612–617. https://10.1134/S0003683809050160

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Содержание белков Hsp70 цитоплазмы и Hsp70B хлоропластов в растениях тыквы мускатной Cucurbita moschata Duchesne (дорожки 2, 3), твердокорой Cucurbita pepo L. (дорожки 4, 5), крупноплодной Cucurbita maxima Duchesne (дорожки 6, 7) в условиях теплового стресса (+) или без (–): а – электрофореграмма белков, окрашенных Кумасси, белковый маркер (дорожка 1); б – иммуноблотинг с антителами к Hsp70 цитоплазмы; в – иммуноблотинг с антителами к Hsp70B хлоропластов

Скачать (150KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Изменение уровней белков HSP70 цитоплазмы и HSP70В хлоропластов у трех видов тыквы после действия теплового стресса. Уровни белков теплового шока при тепловом стрессе рассчитаны относительно уровня HSP соответствующего вида тыквы в условиях без стресса

Скачать (133KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Конститутивные уровни белков HSP70 цитоплазмы и HSP70В хлоропластов у трех видов тыквы в условиях без теплового стресса. За 1 ед. принят уровень белков теплового шока HSP70 и HSP70В у растений C. maxima

Скачать (138KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024