Активность ферментов энергетического и углеводного обмена у сеголеток радужной форели (Oncorhynchus mykiss Walb.) при кормлении двумя видами коммерческих кормов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Исследовали активность ферментов энергетического и углеводного обмена (цитохром с оксидазы, лактатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, 1-глицерофосфатдегидрогеназы, пируваткиназы, альдолазы) в мышцах и печени радужной форели Oncorhynchus mykiss Walb. трех размерных групп (РГ) возрастом 5, 10 и 12 месяцев при влиянии двух видов коммерческих кормов с различающимся составом. Уровни активности ферментов Г6ФДГ, 1-ГФДГ и альдолазы в печени были достоверно выше у рыб из группы «Корм №2». Выявленные различия в активности ферментов в печени рыб позволяют предположить, что корм №2 в большей степени (по сравнению с кормом №1) способствует использованию углеводов в биосинтезе липидов. Различия в активности ферментов ЦО, ЛДГ, альдолазы, Г6ФДГ и 1-ГФДГ в печени и мышцах рыб в зависимости от месяца сбора проб и принадлежности к размерной группе связаны, вероятнее всего, с перестройками в метаболизме рыб по мере увеличения массы в сторону генеративного обмена.

Об авторах

М. А. Родин

Федеральный исследовательский центр «Карельский научный центр РАН»

Автор, ответственный за переписку.
Email: mikhail.rodin.mr@yandex.ru

Институт биологии

Россия, ул. Пушкинская 11, Петрозаводск,185910

М. В. Кузнецова

Федеральный исследовательский центр «Карельский научный центр РАН»

Email: mikhail.rodin.mr@yandex.ru

Институт биологии

Россия, ул. Пушкинская 11, Петрозаводск,185910

М. Ю. Крупнова

Федеральный исследовательский центр «Карельский научный центр РАН»

Email: mikhail.rodin.mr@yandex.ru

Институт биологии

Россия, ул. Пушкинская 11, Петрозаводск,185910

А. Е. Курицын

Федеральный исследовательский центр «Карельский научный центр РАН»

Email: mikhail.rodin.mr@yandex.ru

Институт биологии

Россия, ул. Пушкинская 11, Петрозаводск,185910

С. А. Мурзина

Федеральный исследовательский центр «Карельский научный центр РАН»

Email: mikhail.rodin.mr@yandex.ru

Институт биологии

Россия, ул. Пушкинская 11, Петрозаводск,185910

Н. Н. Немова

Федеральный исследовательский центр «Карельский научный центр РАН»

Email: mikhail.rodin.mr@yandex.ru

Институт биологии

Россия, ул. Пушкинская 11, Петрозаводск,185910

Список литературы

  1. Колб В. Г., Камышников В. С. Клиническая биохимия // Минск: Изд-во Беларусь. 1976. 311 с.
  2. Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии // М.: Высш. шк. 1980. 272 с.
  3. Озернюк Н. Д. Энергетический обмен в раннем онтогенезе рыб // М.: Наука. 1985. 175 с.
  4. Чурова М. В., Мещерякова О. В., Веселов А. Е., Немова Н. Н. Активность ферментов энергетического и углеводного обмена и уровень некоторых молекулярно-генетических показателей у молоди лосося (Salmo salar L.), различающейся возрастом и массой // Онтогенез. 2015. T. 46. № 5. P. 304–312. https://doi.org/10.1134/ S1062360415050021
  5. Чурова М. В., Мещерякова О. В., Немова Н. Н., Шатуновский М. И. Соотношение роста и некоторых биохимических показателей рыб на примере микижи Parasalmo mykiss Walb. // Известия РАН. Сер. Биол. 2010. № 3. С. 289–299.
  6. Barroso J. B., Garcia-Salguero L., Peragon J., de la Higuera M., Lupiañez J. A. Effects of long-term starvation on the NADPH production systems in several different tissues of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Paris: INRA. 1993. P. 333–338.
  7. Bastrop R., Jurss K., Wacke R. Biochemical parameters as a measure of food availability and growth in immature rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Comparative Biochemistry and Physiology. 1992. V. 102. P. 151–161. https://doi.org/10.1016/0300-9629(92)90028-O
  8. Boeuf G., Le Bail P. Y. Does light have an influence on fish growth? // Aquaculture. 1999. V. 177. № 1–4. P. 129–152. https://doi.org/10.1016/S0044-8486(99)00074-5
  9. Bradford M. M. Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. № 1–2. P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
  10. Bücher T., Pfleiderer G. Pyruvate kinase from muscle // Methods in Enzymology. 1955. V. 1. P. 345–440.
  11. Burness G. P., Leary S. C., Hochachka P. W., Moyes C. D. Allometric scaling of RNA, DNA, and enzyme levels in fish muscle // Am. J. Physiol. 1999. V. 277. P. R1164–R1170. https://doi.org/10.1152/ajpregu.1999.277.4.R1164
  12. Ellerby D. J., Altringham J. D. Spatial variation in fast muscle function of the rainbow trout Oncorhynchus mykiss during fast-starts and sprinting // J. Exp. Biol. 2001. V. 204. P. 2239–2250. https://doi.org/10.1242/jeb.204.13.2239
  13. Enyu Y.-L., Shu-Chien A.C. Proteomics analysis of mitochondrial extract from liver of female zebrafish undergoing starvation and refeeding // Aquacult. Nutr. 2011. V. 17. № 2. P. e413–e423. https://doi.org/10.1111/j.1365-2095.2010.00776.x
  14. Gauthier C., Campbell P., Couture P. Physiological correlates of growth and condition in the yellow perch (Perca flavescens) // Comparative Biochemistry and Physiology. Part A. 2008. V. 151. P. 526–532. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2008.07.010
  15. Harmon J. S., Sheridan M. A. Glucose-stimulated lipolysis in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) liver // J. Fish Physiol. Biochem. 1992. V. 10. P. 189–199. https://doi.org/10.1007/bf00004513
  16. Johansen K. A., Overturf K. Alterations in expression of genes associated with muscle metabolism and growth during nutritional restriction and refeeding in rainbow trout // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. 2006. V. 144. P. 119–127. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2006.02.001
  17. Konradt J., Braunbeck T. Alterations of selected metabolic enzymes in fish following longterm exposure to contaminated streams // J. Aquat. Ecosystem Stress Recovery. 2001. V. 8. P. 299–318. https://doi.org/10.1023/a:1012928914322
  18. Kumar V., Sahu N. P., Pal A. K., Kumar S., Sinha A. K., Ranjan J., Baruah K. Modulation of key enzymes of glycolysis, gluconeogenesis, amino acid catabolism, and TCA cycle of the tropical freshwater fish Labeo rohita fed gelatinized and non‐gelatinized starch diet // Fish Physiology and Biochemistry. 2010. V. 36. P. 491–499. https://doi.org/10.1007/s10695-009-9319-5
  19. Llewellyn L., Sweeney G. E., Ramsurn V. P., Rogers S. A., Wigham T. Cloning and unusual expression profile of the aldolase B gene from Atlantic salmon // BBA Gene Structure and Expression. 1998. V. 1443. № 3. P. 375–380. https://doi.org/10.1016/S0167-4781(98)00229-2
  20. Meton I., Mediavilla D., Caseras A., Canto E., Fernandez F., Baanante I. V. Effect of diet composition and ration size on key enzyme activities of glycolysis-gluconeogenesis, the pentose phosphate pathway and amino acid metabolism in liver of gilthead sea bream (Sparus aurata) // Br. J. Nutr. 1999. V. 82. P. 223–232. https://doi.org/10.1017/S0007114599001403
  21. Peragon J., Barroso J. B., Garcia‐Salguero L., de la Higuera M., Lupianez J. A. Carbohydrates affect protein‐turnover rates, growth, and nucleic acid content in the white muscle of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Aquaculture. 1999. V. 179. P. 425–437. https://doi.org/10.1016/S0044-8486(99)00176-3
  22. Small B. C., Soares J. H.Jr. Effect of dietary carbohydrate on growth, glucose tolerance and liver composition of juveniles striped bass // North American Journal of Aquaculture. 1999. V. 61. P. 286–292. https://doi.org/10.1577/1548-8454(1999)061%3C0286:EODCOG%3E2.0.CO;2
  23. Smith L. Spectrophotometric assay of cytochrome C oxidase // Methods in Biochem. Analysis. 1955. V. 2. P. 427–434. https://doi.org/10.1002/9780470110188.ch13
  24. Soengas J. L., Sanmartin B., Barciela P., Aldegunde M., Rozas G. Changes in carbohydrate metabolism related to the onset of ovarian recrudescence in domesticated rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Comp. Bioch. and Physiol. Part A: Physiology. 1993. V. 105. P. 293–301. https://doi.org/10.1016/0300-9629(93)90211-L
  25. Somero G. N., Childress J. J. A violation of the metabolism-size scaling paradigm: activities of glycolytic enzymes in muscle increase in larger size fish // Physiol. Zool. 1980. V. 53. № 3. P. 322–337. https://doi.org/10.1086/physzool.53.3.30155794
  26. Talukdar A., Kumar S., Varghese T., Jain K. K., Sahu N. P., Sahoo S. Feeding gelatinized carbohydrate in the diets of magur, Clarias batrachus (Linnaeus, 1758): Effects on growth performance, enzyme activities and expression of muscle regulatory factors // Aquaculture Research. 2019. V. 50. P. 765–777. https://doi.org/10.1111/are.13933
  27. Tian W. N., Braunstein L. D., Pang J., Stuhlmeier K. M., Xi Q. C., Tian X., Stanton R. C. Importance of glucose-6-phosphate dehydrogenase activity for cell growth // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 10609–10617. https://doi.org/10.1074/jbc.273.17.10609
  28. Treberg J. R., Lewis J. M., Driedzic W. R. Comparison of liver enzymes in osmerid fishes: key differences between a glycerol accumulating species, rainbow smelt (Osmerus mordax), and a species that does not accumulate glycerol, capelin (Mallotus villosus) // Comp. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2002. V. 132. P. 433–438. https://doi.org/10.1016/S1095-6433(02)00083-1
  29. Yengkokpam S., Sahu N. P., Pal A. K., Mukherjee S. C., Debnath D. Gelatinized carbohydrates in the diet of Catla catla fingerlings: effect of levels and sources on nutrient utilization, body composition and tissue enzyme activities // Asian‐Australasian Journal of Animal Sciences. 2007. V. 20. № 1. P. 89–99. https://doi.org/10.5713/ajas.2007.89

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024