Влияние острой гипоксии и сероводородного заражения на активность сукцинатдегидрогеназы и аденилатный комплекс тканей двустворчатого моллюска anadara kagoshimensis (tokunaga, 1906)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В условиях эксперимента исследовано раздельное влияние острой гипоксии и сероводородной нагрузки на маркерный фермент дыхательной цепи митохондрий – сукцинатдегидрогеназу (СДГ) и аденилатный статус тканей толерантного к данной группе факторов двустворчатого моллюска Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906). Работа выполнена на взрослых особях с высотой раковины – 23–34 см. Контрольную группу моллюсков содержали в воде с концентрацией кислорода 7.0–8.2 мгО2/л. Одну экспериментальную группу подвергали воздействию острой гипоксии (0.1 мгО2/л), а другую сероводородной нагрузке (6 мгS2–/л). Экспозиция в обоих случаях составляла 48 ч. Температура воды поддерживалась на уровне 17–20°С. Острая гипоксия вызывала рост активности СДГ во всех исследованных тканях (жабры, нога, гепатопанкреас). При сероводородной нагрузке этой реакции не наблюдали. Энергетический статус тканей в обоих случаях понижался. Это выражалось в снижении содержания фракций АТФ и АДФ на фоне повышения содержания АМФ, что допускает реализацию аденилаткиназной реакции. В присутствии сероводорода данные изменения были более заметны. При этом пул аденилатов и величина аденилатного энергетического заряда (АЭЗ) сохранялись на относительно высоком уровне, что отражало способность организма анадары существовать в придонных слоях воды, при низком уровне кислорода и в присутствии сероводорода. Допускается, что митохондрии анадары обладают альтернативной оксидазой, не чувствительной к присутствию сульфидов в воде.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. А. Солдатов

Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского (ИнБЮМ) РАН; Севастопольский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: alekssoldatov@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-9862-123X
Россия, Севастополь; Севастополь

Ю. В. Богданович

Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского (ИнБЮМ) РАН

Email: alekssoldatov@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-8239-4968
Россия, Севастополь

Н. Е. Шалагина

Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского (ИнБЮМ) РАН

Email: alekssoldatov@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-6195-6135
Россия, Севастополь

В. Н. Рычкова

Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского (ИнБЮМ) РАН

Email: alekssoldatov@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-3797-715X
Россия, Севастополь

Список литературы

  1. Ещенко Н.Д., Вольский Г.Г. Определение количества янтарной кислоты и активности сукцинатдегидрогеназы // Методы биохимических исследований. Л.: ЛГУ, 1982. С. 207−212.
  2. Живоглядова Л.А., Ревков Н.К., Фроленко Л.Н., Афанасьев Д.Ф. Экспансия двустворчатого моллюска Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906) в Азовском море // Российск. журн. биол. инвазий. 2021. Т. 14. № 1. С. 83–94.
  3. Киселева М.И. Сравнительная характеристика донных сообществ у берегов Кавказа // Многолетние изменения зообентоса Черного моря. Киев: Наукова думка, 1992. С. 84–99.
  4. Лукьянова О.Н. АТФ-азы как неспецифические молекулярные биомаркёры состояния гидробионтов при антропогенном загрязнении // Тезисы докл. II международ. науч. конф. “Биотехнология – охране окружающей среды”. М.: МГУ, 2004. С. 124.
  5. Орехова Н.А., Коновалов С.К. Кислород и сульфиды в донных отложениях прибрежных районов севастопольского региона Крыма // Океанология. 2018. Т. 58. № 5. С. 739–750.
  6. Ревков Н.К. Особенности колонизации Черного моря недавним вселенцем – двустворчатым моллюском Anadara kagoshimensis (Bivalvia: Arcidae) // Морск. биол. журн. 2016. Т. 1. № 2. С. 3–17.
  7. Солдатов А.А., Головина И.В., Колесникова Е.Э. и др. Влияние сероводородной нагрузки на активность ферментов энергетического обмена и эденилатную систему тканей моллюска Anadara kagoshimensis // Биол. внутренних вод. 2022. № 5. С. 558−566.
  8. Солдатов А.А., Кухарева Т.А., Андреева А.Ю., Ефремова Е.С. Эритроидные элементы гемолимфы двустворчатого моллюска Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906) в условиях сочетанного действия гипоксии и сероводородной нагрузки // Биол. моря. 2018. Т. 44. № 6. С. 390−394.
  9. Шиганова Т.А. Проект “Вселенцы”, Гос. контракт с Министерством образования и науки РФ от 20 сентября 2010 г. № 14.740.11.0422. (Институт Океанологии им. П.П. Ширшова РАН).
  10. Arp A.J., Childress J.J. Blood function in the hydrothermal vent vestimentiferan tube worm // Science. 1981. V. 213. № 4505. P. 342−344.
  11. Arp A.J., Childress J.J. Sulfide binding by the blood of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila // Science. 1983. V. 219. № 4582. P. 295−297.
  12. Atkinson D.E. The energy charge of the adenylate pools as a regulatory parameter. Interaction with feedback modifiers // Biochemistry. 1968. V. 7. № 11. P. 4030–4034. https://doi.org/10.1021/bi00851a033
  13. Bacchiocchi S., Principato G. Mitochondrial contribution to metabolic changes in the digestive gland of Mytilus galloprovincialis during anaerobiosis // J. Exp. Zool. 2000. V. 286. № 2. P. 107–113.
  14. Bagarinao T. Sulfide as an environmental factor and toxicant: tolerance and adaptations in aquatic organisms // Aquat. Toxicol. 1992. V. 24. № 1−2. P. 21−62. https://doi.org/10.1016/0166-445X(92)90015-F
  15. Bagarinao T., Vetter R. Sulphide tolerance and adaptation in the California killifish, Fundulus parvipinnis, a salt marsh resident // J. Fish Biol. 1993. V. 42. № 5. P. 729−748. https://doi.org/10.1111/j.1095-8649.1993.tb00381.x
  16. Brauner C.J., Ballantyne C.L., Randall D.J., Val A.L. Air breathing in the armored catfish (Hoplosternum littorale) as an adaptation to hypoxic, acidic, and hydrogen sulphide rich waters // Can. J. Zool. 1995. V. 73. № 4. P. 739–744.
  17. Cadenas S. Mitochondrial uncoupling, ROS generation and cardioprotection // Biochim. Biophys. Acta, Bioenerg. 2018. V. 1859. № 9. P. 940−950. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2018.05.019
  18. Cao Y., Wang H.G., Cao Y.Y. et al. Inhibition effects of protein-conjugated amorphous zinc sulfide nanoparticles on tumor cells growth // J. Nanopar. Res. 2011. V. 13. P. 2759−2767.
  19. Cooper C.E., Brown G.C. The inhibition of mitochondrial cytochrome oxidase by the gases carbon monoxide, nitric oxide, hydrogen cyanide and hydrogen sulfide: chemical mechanism and physiological significance // J. Bioenerg. Biomemebr. 2008. V. 40. P. 533–539.
  20. Cortesi P., Cattani O., Vitali G. Physiological and biochemical responses of the bivalve Scapharca inaequivalvis to hypoxia and cadmium exposure: erythrocytes versus other tissues // Marine Coastal Eutrophication: Proc. Int. Conf. (March 21−24, 1990). Bologna, Italy, 1992. Р. 1041−1054.
  21. Dzeja P., Terzic A. Adenylate kinase and AMP signaling networks: metabolic monitoring, signal communication and body energy sensing // Int. J. Mol. Sci. 2009. V. 10. № 4. P. 1729–1772. https://doi.org/10.3390/ijms10041729
  22. Grieshaber M.K., Völkel S. Animal adaptations for tolerance and exploitation of poisonous sulfide // Annu. Rev. Physiol. 1998. V. 60. P. 33−53. https://doi.org/10.1146/annurev.physiol.60.1.33
  23. Grivennikova V.G., Vinogradov A.D. Mitochondrial production of reactive oxygen species // Biochemistry (Moscow). 2013. V. 78. № 13. P. 1490−1511. https://doi.org/10.1134/S0006297913130087
  24. Holden J.A., Pipe R.K., Quaglia A., Ciani G. Blood cells of the arcid clam, Scapharca inaequivalvis // J. Mar. Biol. Assoc. U. K. 1994. V. 74. № 2. P. 287−299.
  25. Holm-Hansen O., Booth C.R. The measurement of adenosine triphosphate in the Ocean and its ecological significance // Limnol. Oceanogr. 1966. V. 11. № 4. P. 510–519. https://doi.org/10.4319/lo.1966.11.4.0510
  26. Itzhaki R.F., Gill D.M. A micro-biuret method for estimating proteins. // Anal. Biochem. 1964. V. 9. № 4. Р. 401–410. https://doi.org/10.1016/0003-2697(64)90200-3
  27. Kladchenko E.S., Andreyeva A.Yu., Kukhareva T.A., Soldatov A.A. Morphologic, cytometric and functional characterisation of Anadara kagoshimensis hemocytes // Fish Shellfish Immunol. 2020. V. 98. P. 1030−1032. https://doi.org/10.1016/j.fsi.2019.11.061
  28. Lowenstein J.M. Ammonia production in muscle and other tissues: the purine nucleotide cycle // Physiol. Rev. 1972. V. 52. № 2. P. 382–414. https://doi.org/10.1152/physrev.1972.52.2.382
  29. Miyamoto Y., Iwanaga C. Effects of sulphide on anoxia-driven mortality and anaerobic metabolism in the ark shell Anadara kagoshimensis // J. Mar. Biol. Assoc. U. K. 2017. V. 97. № 2. P. 329−336.
  30. Moosavi B., Berry E.A., Zhu X.L. et al. The assembly of succinate dehydrogenase: a key enzyme in bioenergetics // Cell Mol. Life Sci. 2019. V. 76. P. 4023–4042. https://doi.org/10.1007/s00018-019-03200-7
  31. Nakano T., Yamada K., Okamura K. Duration rather than frequency of hypoxia causes mass mortality in ark shells (Anadara kagoshimensis) // Mar. Pollut. Bull. 2017. V. 125. № 1−2. P. 86−91.
  32. Soldatov A.A., Andreenko T.I., Sysoeva I.V., Sysoev A.A. Tissue specificity of metabolism in the bivalve mollusc Anadara inaequivalvis Br. under conditions of experimental anoxia // J. Evol. Biochem. Physiol. 2009. V. 45. № 3. P. 349−355. https://doi.org/10.1134/s002209300903003x
  33. Stewart F.J., Cavanaugh C.M. Bacterial endosymbioses in Solemya (Mollusca: Bivalvia) – model systems for studies of symbiont-host adaptation // Antonie van Leeuwenhoek. 2006. V. 90. P. 343−360.
  34. Tobler M., DeWitt T.J., Schlupp I. Toxic hydrogen sulfide and dark caves: phenotypic and genetic divergence across two abiotic environmental gradients in Poecelia mexicana // Evolution. 2008. V. 62. № 10. P. 2643–2649.
  35. Tobler M., Palacios M., Chapman L.J. Evolution in extreme environments: replicated phenotypic differentiation in livebearing fish inhabiting sulfidic springs // Evolution. 2011. V. 65. № 8. P. 2213–2228.
  36. van Hellemond J.J., van der Klei A., van Weelden S.W., Tielens A.G. Biochemical and evolutionary aspects of anaerobically fuctioning mitochondria // Philos. Trans. R. Soc. Lond. Soc. B. 2003. V. 358. № 1429. P. 205−215. https://doi.org/10.1098/rstb.2002.1182
  37. Vismann B. Hematin and sulfide removal in hemolymph of the hemoglobin-containing bivalve Scapharca inaequivalvis // Mar. Ecol. Prog. Ser. 1993. V. 98. P. 115−122.
  38. Wu B., Teng H., Yang G. Hydrogen sulfide inhibits the translational expression of hypoxia-inducible factor-1α // Br. J. Pharmacol. 2012. V. 167. № 7. P. 1492–1505.
  39. Yusseppone M.S., Rocchetta I., Sabatini S.E., Luquet C.M. Inducing the alternative oxidase forms part of the molecular strategy of anoxic survival in freshwater bivalves // Front Physiol. 2018. V. 9. Art. ID 100. https://doi.org/10.3389/fphys.2018.00100

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Активность сукцинатдегидрогеназы (СДГ) в тканях анадары (1 – нормоксия; 2 – острая гипоксия; 3 – сероводородная нагрузка; *р< 0.05 относительно контроля; *р< 0.05 относительно контроля; n = 9).

Скачать (154KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Пул аденилатов в тканях анадары (1 – нормоксия; 2 – острая гипоксия; 3 – сероводородная нагрузка; n = 9).

Скачать (119KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Содержание отдельных фракций аденилатов (АТФ, АДФ, АМФ) в тканях анадары (1 – нормоксия; 2 – острая гипоксия; 3 – сероводородная нагрузка; *р< 0.05 относительно контроля; n = 9).

Скачать (317KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Аденилатный энергетический заряд (АЭЗ) в тканях анадары (1 – нормоксия; 2 – острая гипоксия; 3 – сероводородная нагрузка; *р< 0.05 относительно контроля; n = 9).

Скачать (131KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024